Információ

Mi a cisztin, cisztein és cisztein proteáz funkciója?


Nem vagyok biológus, és van egy valószínűleg buta biológiai kérdésem. Valamilyen cél érdekében meg kell értenem a CTNS gén funkcióját, és itt van a definíciója:

"Ez a gén egy hét transzmembrán doménből álló fehérjét kódol, amely a cisztint szállítja ki a lizoszómákból.

Nem tudtam, mi az a cisztin, és amikor megnéztem a Wikipédiát, azt látom, hogy "A cisztin a cisztein aminosav oxidált dimer formája."

Azt értem, hogy a lizoszómák egy nagyobb peptidet emésztenek fel, és ennek eredményeként cisztin keletkezik, amit a CTNS génnek köszönhetően termelődő enzim veszi ki a lizoszómákból. A kérdésem az, hogy hova kerül a cisztin és mire használják a lizoszómák elhagyása után? És szétbomlik valaha tovább cisztein monomerekre?

Olvastam a "cisztein proteáz" kifejezésről is. Mi a kapcsolata a cisztinnel?


Nem vagyok biztos abban, hogy milyen részletességgel válaszoljak erre a kérdésre, de megpróbálok annyi információt adni, amennyit csak tudok, amiről úgy gondolom, hogy releváns lesz… bármit is csináljon.

Cisztein proteázok

Az enzimek egy osztálya, amelyek lebontják a fehérjéket, és katalitikus mechanizmusuk részeként cisztein-maradékokat használnak fel.

Cisztin

Mint mondtad, egy cisztein-dimer… Ami alapvetően azt jelenti két cisztein összeragadt.

Ezek gyakran a cisztein-proteáz katalitikus mechanizmusának közbenső lépéseiben keletkeznek.

De a lizoszómán belüli fehérje degradáció során a cisztin szabad molekulaként szabadulhat fel. Amikor ez megtörténik, bekerül a citoplazmába, ahol anabolikus utakon keresztül különféle termékekké, például glutationná (antioxidáns) dolgozzák fel.


Tehát alapvetően a hét transzmembrán (7TM) transzporter fehérje funkciója:

Hogy a sejt számára hozzáférhetővé tegyék a fehérjék emésztett termékeit (ill. aminosavak).


A cisztin egy aminosav. A cisztein szintén aminosav. Ezeket mind felhasználhatja a sejt új molekulák, például fehérjék vagy antioxidánsok, vitaminok vagy kofaktorok létrehozására, stb., oly sok mindent. És valóban ciszteinné bontható.

A CTNS gén feladata, hogy a sejtet a 7TM transzporter fehérje szintéziséhez használt genetikai információval látja el.


A citoszolt redukáló környezetként tartják fenn, így a diszulfidok könnyen felbomlanak. A kapott cisztein ezután számos úton metabolizálható:


Mi a cisztin, cisztein és cisztein proteáz funkciója? - Biológia

A cisztein egy kéntartalmú aminosav, valamint a fehérjék és enzimek fontos szerkezeti és funkcionális összetevője.

A glutation (GSH) antioxidáns aktivitása kifejezetten ennek az aminosavnak a jelenlétének és elérhetőségének tulajdonítható.

Az orális glutation nem használható hatékonyan a glutation felépítésére a sejtekben (részletek az oldalunkon Orális glutation). A szervezetnek három aminosavra – glutamátra, glicinre és ciszteinre – van szüksége ahhoz, hogy a sejten belül önmagában glutationt termeljen.

MIÉRT FONTOS A CISZTEIN?

Az „SH” a glutation „GSH” rövidítésében a kritikusan aktív kén-szulfhidril-csoportot jelenti. A cisztein egy kéntartalmú aminosav, amely hozzájárul a glutation molekula szulfhidrilcsoportjához. Emiatt a cisztein a glutation három építőköve közül a legfontosabb.

Ez azt jelenti, hogy a szervezetben lévő cisztein szintje korlátozza, hogy milyen gyorsan tud glutationt előállítani, és mennyit tud belőle előállítani.

Ha a sejtek ciszteint tartalmaznak, képesek glutationt termelni. Ennek a rendkívül fontos aminosavnak az alacsony szintje csökkentheti a szabad gyökök által okozott károk megelőzésének képességét, és az immunrendszer működésének károsodásához vezethet.

Sajnos a cisztein számos étrendben hiányos. Amellett, hogy étrendünkben alacsony mennyiségű cisztein van jelen, csak egy meghatározott formájú cisztein kerülhet ténylegesen a sejtbe.

Annak érdekében, hogy meghatározzuk a legjobb ciszteinforrást az intracelluláris glutation felépítéséhez, nézzük meg közelebbről ennek a kulcsfontosságú aminosavnak a forrásait és azt, hogy a szervezet hogyan használja fel őket.

A SZERVEZET ÁLTAL TERMELŐ CISZTEIN

A szervezet képes és elő is tud termelni bizonyos ciszteint egy másik aminosavból – a metioninból, amely szintén egy kéntartalmú aminosav. A metionin esszenciális aminosav, ami azt jelenti, hogy a szervezet nem állítja elő, hanem csak étrendből származik.

A metionin táplálékforrásai: minden hús és baromfi, hal, tojás, tejtermékek, quinoa, hajdina, szezámmag, brazil dió és kisebb mértékben száraz spirulina. Míg a metionin más élelmiszerekben is megtalálható, mint például a babban és a hüvelyesekben, a metionin mennyisége túl alacsony ahhoz, hogy bármilyen előnyt jelentsen a jelentős cisztein- és végső soron a glutation-termelésben az immunrendszer egészsége szempontjából.

A metionin ciszteinné történő átalakulásának folyamata többlépcsős folyamat, nagyon összetett, és bizonyos enzimek és B-vitaminok jelenlétét igényli. Bármilyen kis hiányosság ebben a hosszú, bonyolult eseményláncban, a fogyasztástól az immunrendszer erősítéséhez elegendő glutationig, és Ön egy olyan károsodott immunrendszerben marad, amelyből hiányzik a több „T” sejt klónozásához elegendő glutation.

A metionin ciszteinné történő átalakulásának folyamatát számos dolog megszakíthatja. Ezt a folyamatot leginkább a májbetegségek és a károsodott anyagcsere zavarja meg, újszülötteknél ez a folyamat teljesen nem létezik. A csecsemők szerencséjére az anyatej kéntartalmú kötött ciszteinnel van feltöltve (további részletek a következő bekezdésben).

A metioninból előállított cisztein egy része felhasználható glutation előállítására a sejtekben. Sajnálatos módon, a metionin homociszteinné is alakul a szervezetben. A homociszteint az artériák keményedésének (atherosclerosis) magas kockázati tényezőjeként azonosították. Emiatt a metionin nem tekinthető a glutation felépítésének fő ciszteinforrásának, és kerülni kell a kiegészítő metionint (L-metionint).

CISZTEIN ÉLELMISZERFORRÁSOKBÓL

A cisztein minden magas fehérjetartalmú élelmiszerben megtalálható: minden húsban és baromfiban, tejtermékekben és tojásban, quinoában, hajdinában.

Kis mennyiségű cisztein más növényi forrásokban is megtalálható: brokkoli, kelbimbó, piros és sárga kaliforniai paprika, hagyma, fokhagyma.

Az élelmiszerekben a cisztein amid (peptid) kötésekkel kötődik a fehérjemolekulákhoz. A főzés során fellépő magas hőmérséklet lebontja ezeket a kötéseket, és tönkreteszi a cisztein bioaktivitását.

Ha a cisztein növényi forrásait nyersen fogyasztjuk, akkor a kemény gyomorsavak lebontják ezeket a kötéseket. A szabad ciszteint vagy felkapják a gyomor- és bélbaktériumok (nekik is szükségük van rá!), vagy ha a szabad cisztein túléli a véráramba kerülését, nem tud bejutni a sejtekbe.

Ahhoz, hogy a cisztein megkerülje a gyomorsavakat, körülbelül 50 fontot kell enni. napi nyers zöldség, vagy – 4-5 font. nyers húsból, ami szóba sem jöhet.

„Az étrendi tejsavófehérje immunerősítő tulajdonsága egerekben: a glutation szerepe” című tanulmány, amelyet Dr. Bounous és Dr. Batist vezettek, és publikáltak Klinikai és vizsgálati orvoslás kimutatták, hogy az étrenddel (szabad) ciszteinnel táplált egerek nem mutattak pozitív immunológiai választ.

"A cisztein nehezen éli túl a szájából a sejtekhez vezető utat, hacsak nem egy nagyobb molekula vagy fehérje része."
Dr. Jimmy Gutman „Glutation. Az egészség kulcsa”

És van egy nagyon érdekes tulajdonságokkal rendelkező táplálékforrás, ahol a cisztein molekula érintetlen marad az emésztés során.

A nyers tehéntej (vagy inkább tejsavó) három nagyon bioaktív fehérjét tartalmaz: laktoferrint, szérumalbumint és alfa-laktalbumint. Ezek a fehérjék kivételes mennyiségű ciszteint tartalmaznak. És ami a legfontosabb, olyan formában, amely be tud jutni a sejtekbe: minden cisztein molekula egy másik cisztein molekulához kapcsolódik egy diszulfid kötéssel vagy híddal:

Ezt a párosított egységet most hívják cisztin (figyeld meg a helyesírási különbséget). Kiejtése: /sis-‘ta-yn/. A cisztin könnyen bejuthat a sejtbe, ahol visszabomlik két ciszteinmolekulára, és részt vesz a glutation képződésében.

Ezek a diszulfid kötések nagyon törékenyek és könnyen denaturálódnak hő és mechanikai igénybevétel hatására. A tej többszöri, magas hőmérsékleten történő pasztőrözése, mielőtt az asztalra kerül, valamint a centrifugálás során fellépő mechanikai igénybevétel tönkreteszi ezeket a kötéseket.

Teljesen használhatatlanná teszi a szupermarketből származó tejből (és az összes főbb tejtermékből) származó ciszteint a glutation előállítására. Az emberek túljárták magukat azzal, hogy tönkretették a cisztein egyetlen életképes táplálékforrását. Nemzedékeken át a feldolgozatlan tej, a sajtok és a joghurtok voltak őseink forrásai ennek a kritikus glutation prekurzornak.

"Lejöttem hát, hogy megmentsem őket az egyiptomiak kezéből, és kihozzam őket arról a földről egy jó és tágas földre, egy olyan földre, amelyen árad tej és édesem…”
2Mózes 3:8, NIV

A nyerstej kiskereskedelmi értékesítése jelenleg csak az Egyesült Államok 10 államában legális, és további 4 államban csak kisállatok fogyasztására van lehetőség.

Ha egy nyers tejtermelő gazdaságot szeretne találni a lakóhelye közelében, látogasson el ide nyerstejgazdasági helykereső (az oldal új ablakban nyílik meg).

Ha Pennsylvaniában, New Jersey-ben, New York City három állam területén, Ohio keleti részén, Maryland északi részén, Nyugat-Virginia északkeleti részén él, nézze meg
Családi tehéned – PA nyers tejtermelő és füves húsüzem, amely ízletes, minőségi élelmiszereket szállít PA számos leadási pontjára a fent említett államok határa mentén (nyers tejjel tilos átlépni a határt). A férjemmel szinte minden hónapban 3 órát utazunk oda-vissza New Jersey-ből a legközelebbi Stroudsburg-i (PA) átvételi pontig, és nyerstejet, sajtokat és friss húst vásárolunk ettől a farmtól. Ez egy olyan erőfeszítés, ami nagyon megéri!

A nyers tej ciszteinnel látja el szervezetét. Napi 1-2 pohár azonban nem elég ahhoz, hogy érezhetően megemelje a glutationszintet. Ehhez legalább napi 1-2 litert kell inni, súlyos betegség esetén többet is. Mégis, ez egy nagyszerű módja annak, hogy további ciszteint biztosítson szervezetének ebben a természetes formában, amely könnyen behatol a sejtekbe, és a glutation építőköveként használható. Egyetlen más étel sem képes erre!

Az emberi anyatej nagy mennyiségben tartalmaz laktoferrint, szérumalbumint és alfa-laktalbumint, valamint egyéb immunglobulinokat – tehát kötött ciszteinnel van feltöltve. Többek között ez az egyik oka annak, hogy az anyatej olyan erős immunrendszerépítő a baba számára, és ezért nagyon fontos, hogy szoptassa gyermekét. Semmilyen csecsemőtápszer nem biztosít kötött ciszteint a glutation felépítéséhez.

CISZTEIN, MINT KIEGÉSZÍTŐ L-CISZTEIN

A cisztein kiegészítőként kapható az egészséges élelmiszerboltokban és gyógyszertárakban. Általában „L-cisztein”-nek nevezik, és a leggyakoribb adag 500 mg pirula, tabletta vagy kapszula formájában.

A tudomány bebizonyította, hogy a kiegészítő cisztein kis mértékben növelheti az intracelluláris glutation szintjét, különösen súlyos glutation kimerülés esetén.

A cisztein azonban étrend-kiegészítőként elősegítheti a hiperciszteinemiát, és potenciálisan mérgező lehet. A véráramba való felszívódása korlátozott, mert könnyen oxidálódik az emésztőrendszerben. A véráramban végbemenő további oxidáció potenciálisan mérgező melléktermékek képződéséhez vezet, amelyek némelyike ​​erősen reaktív oxidálószert – hidroxilgyököt – tartalmazhat.

A cisztein toxicitás számos rendellenességhez vezet a szervezetben, a szívbetegségtől a vese- (vese) betegségig. A lehetséges cisztein toxicitás, a túlzott homociszteinszint és az esetleges hiperciszteinemia miatt nem javasolt az L-cisztein-kiegészítők szedése az orvos szigorú felügyelete nélkül, különösen, ha egészségügyi állapotok állnak fenn.

Amellett, hogy étrend-kiegészítő, az L-ciszteint a sütéshez tésztakondicionálóként is használják – előfordulhat, hogy megtalálható néhány kereskedelmi kenyerek és egyéb pékáruk összetevőinek listáján. Emberi és állateledelben ízfokozóként is használják (hozzájárul a hús ízéhez). Az L-cisztein N-acetil-ciszteinnek vagy NAC-nak nevezett származékát széles körben használják gyógyszerként – a NAC-ról a következő bekezdésben lesz szó.

Az L-cisztein lehet szintetikus és természetes eredetű. A szintetikus L-ciszteint vagy ipari vegyszerek felhasználásával állítják elő, amelyek enzimek segítségével biokémiai átalakuláson mennek keresztül, vagy vegyi anyagokból mikrobiális fermentációs eljárással.

Mivel a szintetikus L-ciszteint nagyon drága előállítani, a természetes L-ciszteint szélesebb körben használják. Hogyan készül? A folyamat valójában elég durva. Mivel a cisztein a keratin (egy fehérje, amelyből a haj áll) szerkezeti alkotóelemeként természetesen bőségesen megtalálható, az L-cisztein emberi hajból, kacsa- és csirke tollából, valamint sertéssörtékből készül. A legtöbb L-cisztein Ázsiából, főleg Kínából származik, ahol a hajat a fodrászüzletek padlójáról gyűjtik össze. Ezután a hajat vagy a tollakat vagy tömény sósavban és más vegyszerekben megfőzik, vagy egy másik eljárás során mutáns, ártalmatlan E. coli baktériumokat, cukrokat és ásványi anyagokat tartalmazó levesbe helyezik. A haj lebomlásának végterméke az L-cisztein.

Az elmúlt években a vegánok, vegetáriánusok és különféle vallási csoportok növekvő aggodalma miatt a tollakat gyakrabban használták, mint az emberi hajat. A haj szinte ingyenes költsége azonban nem teszi lehetővé, hogy teljesen eltűnjön a piacról.

Az FDA irányelvei szerint, ha L-ciszteint ízesítőként használnak, nem kell feltüntetni az élelmiszerek címkéjén. Ha címkézni kell, a forrást nem kell feltüntetni. Ha meg szeretné tudni, hogy szintetikus vagy természetes L-ciszteint használtak-e az élelmiszerekben, hívja fel a gyártót.

Információforrások (mindegyik új böngészőablakban nyílik meg):

A CISZTEIN MINT DROG NAC

A NAC jelentése N-acetil-cisztein (más néven n-acetil-l-cisztein). Ez az L-cisztein egy változata, amelyhez acetil molekula kapcsolódik. A molekulaszerkezet ezen eltérése lehetővé teszi a cisztein számára, hogy túlélje az emésztőrendszert és bejusson a sejtekbe, ezáltal növelve a cisztein biológiai hozzáférhetőségét, más szóval a glutation felépítésében való hasznosságát.

A NAC-t több évtizede hatékony gyógyszerként alkalmazzák asztmában, tüdőtágulásban, krónikus hörghurutban és cisztás fibrózisban szenvedő betegek tüdejében. Ez a gyógyszer az inhalátorok aktív összetevője.

A NAC egy másik alkalmazása, általában intravénásan, a kórházi sürgősségi osztályokon az acetaminofen (Tylenol) túladagolás eseteinek kezelésére. A túladagolásban szenvedő betegek glutationszintjének gyors megemelésére használják életük megmentése érdekében.

A NAC-t a HIV-betegeken végzett kutatásokban is használták, amikor az 1990-es évek elején ismertté vált, hogy ezek a betegek súlyos glutationhiányban szenvednek. Azóta a NAC-t számos állat- és emberkísérletben pozitív eredménnyel alkalmazták olyan betegségek széles körében, amelyeket oxidatív stressz és alacsony glutationszint jellemez.

A vény nélkül kapható NAC-t étrend-kiegészítőként értékesítik pirula, tabletta vagy por formájában. Különböző, immunrendszer-erősítőként hirdetett kiegészítők összetevője is lehet.

Akár klinikai használatban, akár kiegészítésként a NAC-terápiának két gyakori problémája van: ez egy gyógyszerészeti gyógyszer, amely bizonyos toxicitást mutat, és a NAC által kiváltott glutationszint gyorsan eléri a csúcsot, és órákon belül csökken.

Ezeket a GSH-szintek gyors kiugrását általában csökkenés követi, gyakran a normál szint alá. Az emelkedett glutationszint fenntartása érdekében a NAC-t naponta többször kell bevenni vagy beadni, ami nagyon megterhelő az emberi szervezet számára.

  • Súlyos - obstruktív tüdőbetegség, vérköhögés
  • Enyhébb – torokfájdalom, a tüdő nagyobb légútjainak irritációja, fokozott tüdőkiválasztás, fájdalmas, vörös vagy duzzadt száj, láz, hányás vagy kedve, orrfolyás, nyirkos bőr
  • Ritka mellékhatások - súlyos kontakt dermatitisz és csalánkiütés.

A „Glutation. Az Ön kulcsa az egészséghez” Dr. Jimmy Gutman kijelenti: „Bár ritka, halálesetről számoltak be a NAC-val kapcsolatban”.

Alapján drug.com6 olyan gyógyszer ismert, amelyek kölcsönhatásba lépnek a NAC-val. Tekintse meg a listát itt (új ablakban nyílik meg).

Vannak, akik nehezen viselik a NAC ízét és szagát – a kéntartalma miatt a rothadt tojáséhoz hasonlít.

A NAC mint cisztein bejuttató rendszer nem használható professzionális orvosi tanács nélkül.

Ezenkívül egy nemrégiben végzett randomizált és placebo-kontrollos vizsgálat (2013) összefüggésbe hozta a NAC-kiegészítőket az izomteljesítmény gátlásával és a megnövelt felépülési idővel az atlétikai edzés után néhány napig.A tiol alapú antioxidáns-kiegészítés megváltoztatja az emberi vázizomzat jelátvitelét, és gyengíti annak gyulladásos reakcióját és az intenzív excentrikus edzés utáni felépülést. Michailidis Y. et al. Am. J Clin Nutr. 2013 Jul98(1):233-45. doi: 10.3945/ajcn.112.049163. Epub 2013 május 29.).

CISZTEIN A NEM TENATURÁLT TEJÓFEHÉRJÉBEN

A nyers tehéntej 5-10% fehérjét tartalmaz, ebből 80% kazein és 20% tejsavó. És ahogy fentebb a bekezdésben említettem Cisztein élelmiszerforrásokból, ez a tejsavó erős GSH-prekurzorokat tartalmaz - laktoferrint, szérumalbumint és alfa-laktalbumint, amely kötött ciszteinben gazdag, amely képes túlélni az emésztést, bejutni a véráramba és átjutni a sejtfalon.

Érdekes összehasonlításként elmondható, hogy az emberi anyatejben lévő fehérjék mindössze 40% kazeint és 60% tejsavót tartalmaznak – ez teszi az anyatejet a kötött cisztein kivételes forrásává.

Ahhoz, hogy a tejsavófehérje hatékonyan növelje a glutationt, denaturálatlannak kell lennie – nem melegítve és változatlanul – a gyártási folyamat során.

Az 1970-es évek végén fedezte fel a denaturálatlan tejsavófehérjék egyedülálló minőségét a rendkívül bioaktív cisztein forrásaként Dr. Gustavo Bounous, a kanadai montreali McGill Egyetem táplálkozástudományi kutatója.

Egy napon egy svájci sajtgyártó tejsavófehérje-port, a sajtgyártás melléktermékét küldött Dr. Bounousnak, és kérte, hogy vizsgálja meg a lehetséges alkalmazását. Az előzetes vizsgálat feltárta, hogy az ezzel a tejsavófehérjével táplált egerek sokkal jobb immunválaszt mutattak, mint a szokásos étrendet kapó egerek. A későbbi vizsgálatok megerősítették ezeket a lenyűgöző eredményeket. Dr. Bounous által az 1980-as években végzett kiterjedt kutatás eredményeként denaturálatlan tejsavófehérje-izolátumot fejlesztettek ki, amelyet sikeresen alkalmaztak embereken végzett vizsgálatokban, beleértve a HIV/AIDS, hepatitis, Lyme-kór, bakteriális fertőzések, rákterápia és tüdőbetegségek kutatását. , krónikus fáradtság szindróma és egyéb olyan állapotok, amelyeket alacsony glutationszint és magas oxidatív stressz jellemez.

A nem denaturált tejsavófehérje koncentrátumok vagy izolátumok kiváló forrásai a biológiailag hozzáférhető ciszteinnek és más glutation prekurzoroknak a természetes glutation termelés támogatására.


Mi a cisztin, cisztein és cisztein proteáz funkciója? - Biológia

A cisztein központi helyet foglal el a növényi anyagcserében, mivel redukált kéndonor molekula, amely az esszenciális biomolekulák és védekező vegyületek szintézisében vesz részt. Ezenkívül a cisztein önmagában és származékos molekulái szerepet játszanak a különböző sejtkompartmentekben végbemenő folyamatok redox jelátvitelében. A cisztein a szulfát-asszimilációs folyamat során szintetizálódik a szulfid O-acetil-szerinné való beépülésével, amelyet az O-acetil-szerin(tiol)liáz (OASTL) katalizál. A növényi sejtek OASTL-eket tartalmaznak a mitokondriumokban, a kloroplasztiszokban és a citoszolban, ami izoformák és szubcelluláris ciszteinkészletek összetett tömbjét eredményezi. Az elmúlt években jelentős előrelépés történt ebben Arabidopsis, az OASTL-ek és az általuk termelt metabolitok specifikus szerepének meghatározásában. Így a kevésbé elterjedt fajok új enzimaktivitásának felfedezése, mint például az L-cisztein-deszulfhidráz aktivitású DES1 és az S-szulfocisztein-szintáz aktivitású SCS, új perspektívákat adott szerepükre, a metabolikus funkcióik mellett. Ezáltal a kutatás kimutatta, hogy a citoszol-szulfid és a kloroplasztikus S-szulfocisztein jelzőmolekulákként működnek, amelyek szabályozzák az autofágiát, illetve védik a fotorendszereket. A citoszolban a cisztein alapvető szerepet játszik a növényi immunitásban a mitokondriumokban, ez a molekula központi szerepet játszik a cianid méregtelenítésében, ami elengedhetetlen a gyökérszőrzet fejlődéséhez és a növények kórokozókra adott válaszaihoz.

ÖSSZEFOGLALÓ

A cisztein központi szerepet tölt be a növények anyagcseréjében. Ebben az áttekintésben a cisztein és származékmolekuláinak fontosságára vonatkozó jelenlegi ismereteket ismertetjük Arabidopsis thaliana. Feltárjuk ezeknek a vegyületeknek a szerepét a különböző növényi folyamatok jelátvitelében és szabályozásában egyaránt.


Mi az a cisztein

A cisztein két aminosavból képződik: metioninból és szerinből. A metionin biztosítja a kénatomot, míg a szerin a cisztein szénvázát. Ezután a cisztein cisztinné alakul oxidációval, cisztin-reduktáz enzim jelenlétében. A cisztein sok szempontból fontos. A tiolcsoport jelenléte miatt egyedülálló a többi aminosav közül. Ez a csoport redox reakción (oxidáció/redukció) mehet keresztül. Így a cisztein antioxidáns tulajdonságokat mutat. A cisztein piruváttá alakulása glükóz képződését eredményezi. Ez a szervezet számára a legfontosabb kénforrás. Ezenkívül a kéntartalmú vegyületek, köztük az inzulin, a koenzim-A, a glutation és a vazopresszin ciszteinből származnak. Noha a nem esszenciális aminosavak közé sorolják, esszenciális lehet olyan csecsemők és felnőttek számára, akiknél felszívódási zavart szenvednek.

Cisztein szerkezete


Kölcsönhatások a gyógyszerek és a cisztein között

A cisztein előnyösen befolyásolhatja a következő gyógyszerekkel történő kezelést:

  • Nitroglicerin Intravénás
    • Az N-acetil-cisztein megakadályozhatja a tolerancia kialakulását a mellkasi fájdalom kezelésére használt nitroglicerinnel szemben, bár e két vegyület kombinációja súlyos fejfájást okozhat.
    • Mivel az n-acetil-cisztein elősegíti az acetaminofén gyors metabolizmusát, megvédve a későbbi májkárosodást, ezért orális és intravénás N-acetil-ciszteint alkalmaznak az acetaminofen (Tylenol) mérgezés kezelésére.
    • Az N-acetil-cisztein csökkentheti a kapcsolódó hányingert és hányást.
    • A kutatók az n-acetil-cisztein potenciálját vizsgálják bizonyos kemoterápiás gyógyszerek által okozott szívkárosodás megelőzésében.
    • Az N-acetil-cisztein növelheti a gyulladásgátló gyógyszerek ezen osztályának hatékonyságát.
    • A kutatók azt vizsgálják, hogy az N-acetil-cisztein képes-e fokozni a gyógyszer hatékonyságát a hepatitis C kezelésében.

    Összefoglaló – Cisztein vs cisztein

    A cisztein és a cisztin fontos biológiai összetevők szervezetünkben. Összefoglalva, a cisztein és a cisztin közötti kulcsfontosságú különbség az, hogy a cisztein egy aminosav, míg a cisztin akkor képződik, amikor két aminosav diszulfidkötésen keresztül kapcsolódik egymáshoz.

    Referencia:

    1. „Cisztein”. Nemzeti Biotechnológiai Információs Központ. PubChem Compound Database, US National Library of Medicine, elérhető itt.

    Kép jóvoltából:

    1. “Cisztin-csontváz” Szerző: Benjah-bmm27 feltételezve (szerzői jogi állítások alapján). – Nincs megadva géppel olvasható forrás. Feltételezett saját munka (szerzői jogi követelések alapján) (nyilvános tartomány) a Commons Wikimédián keresztül
    2. “gordo Cysteine” Írta: bigblue0092 (CC BY 2.0) a Flickr-en keresztül


    Cisztein oxidáció

    Amanda Yarnell

    Curr. Opin. Chem. Biol.

    Kapcsolódó történetek

    Érintett témák

    Mint a legtöbb A természet reaktív tagja, az aminosavak standard stabil tagja, a ciszteint általában nukleofilként használják az enzimaktív helyeken. De a cisztein reaktivitása egyedülállóan érzékeny a sejtben lévő reaktív oxigénfajták által okozott oxidációra is.

    Néhány cisztein oxidáció egyszerűen az oxidatív stressz idején fellépő járulékos károsodás eredménye. Mások azonban erősen szabályozott füstjeleknek tűnnek, amelyeket a celluláris kommunikáció nevében küldenek.

    Az oxidált ciszteint tartalmazó fehérjék kimutatására és izolálására szolgáló új kémiai eszközökkel felvértezve a tudósok megpróbálják kitalálni, hogy melyek azok.

    “Az ilyen kérdések megválaszolásának fontossága világossá válik, ha figyelembe vesszük, hogy az oxidatív stressz és a cisztein módosulások számos akut és krónikus betegség, valamint a normális öregedési folyamat kiemelkedő jellemzői. kémia a Michigani Egyetemen. Laboratóriuma egyike azon maroknyi csoportnak, amelyek megpróbálnak jobb módszereket kidolgozni az oxidált cisztein kimutatására. “Úgy gondoljuk, hogy az oxidált ciszteinek fontos biológiai és patológiai szerepet játszhatnak,” mondja.

    Összehasonlítva a foszforilációval, acetilezéssel és más poszttranszlációs módosításokkal, amelyek szabályozzák a fehérje működését, a cisztein oxidációja az új gyerek a blokkon. De a szabályozási váltásban rejlő lehetőségek egyre szélesebb körben felértékelődnek.

    Carroll rámutat a tirozin-foszfatázokra, mint a cisztein-oxidáció szabályozó potenciáljának bizonyítékára. Ezek az enzimek kulcsszerepet játszanak a sejtnövekedésben azáltal, hogy szabályozzák a tirozin foszforilációját, amely kémiai módosítás, amelyet a sejtek jelként használnak. Jó bizonyíték van arra, hogy az aktív helyű cisztein-tiol oxidációja inaktivál bizonyos tirozin-foszfatázokat, jegyzi meg. Ennek eredményeként a kulcsfontosságú foszforilált-tirozin jel mindaddig fennmarad, amíg az oxidált enzim le nem bomlik vagy helyreáll.

    “A ciszteinnek az aktív helytől eltérő helyeken történő oxidációja is összetett szabályozó funkciókkal járhat. Egyes kinázenzimekben például egy ciszteinnek az aktív helyen kívüli oxidációja az oxidált cisztein diszulfidkötést hoz létre a szomszédos ciszteinmaradékkal, jegyzi meg. Az ilyen diszulfid kötések kialakulása drámai módon megváltoztathatja egy enzim konformációját, ezáltal megváltoztathatja annak aktivitását vagy lebomlását célozhatja meg.

    A lista A feltehetően ciszteinoxidáción áteső fehérjék száma drámaian megnőtt az elmúlt hónapokban, köszönhetően a ciszteinoxidáció kimutatására és izolálására szolgáló kémiai eszközök kifejlesztésének, a szulfénsavnak.

    A cisztein-szulfénsav (–SOH) a cisztein celluláris reaktív oxigénfajták, például hidrogén-peroxid általi oxidációjának kezdeti terméke. A legtöbb szulfénsav csak rövid ideig él, gyorsan diszulfidkötés képződik, vagy további szulfinsavvá oxidálódik (–SO2H) vagy szulfonsav (–SO3H) savak. Tehát a szulfénsavak kimutatása kihívást jelent.

    A szulfénsav kimutatására nemrégiben kifejlesztett eszközök mindegyike William Allison biokémikus által az 1970-es években végzett megfigyelésre épül. Arra a következtetésre jutott, hogy a szulfénsav kénjének elektrofilebbnek kell lennie, mint a ciszteinnek vagy a további oxidált anyagoknak, ezért elkezdte felkutatni azokat a nukleofileket, amelyek specifikusan reagálnának vele. Vadászata során felbukkant a ciklikus diketon, az 5,5-dimetil-1,3-ciklohexadion, ismertebb nevén dimedon.

    “Az oxidált ciszteinek fontos biológiai és patológiai szerepet játszhatnak.”

    Carroll megjegyzi, hogy a dimedon egy olyan mechanizmussal konjugálódik fehérje-alapú szulfénsavakhoz, amelyet még mindig nem sikerült leszögezni. Ez nem akadályozta meg csoportját és másokat abban, hogy az állványzatot a szulfénsavat hordozó fehérjék megjelölésére és izolálására alakítsák át.

    Az egyik első ilyen csoport Leslie B. Poole, a Wake Forest Egyetem biokémia professzora volt. Csoportja azóta beszámolt olyan dimedon alapú reagensekről, amelyek fluorofor címkével vagy biotin fogantyúval vannak ellátva a szulfénsavat tartalmazó fehérjék sejtkivonatokból történő könnyű kimutatására és izolálására. Philip Eaton csoportja a londoni King’s College-ban hasonló bio­tinilezett dimedon alapú reagenseket fejlesztett ki.

    A közelmúltban Carroll a dimedon azid analógjait készítette, amelyek felhasználhatók szulfénsavat tartalmazó fehérjék közvetlen élő sejtekben történő jelölésére, minimalizálva az oxidatív műtermékek lehetőségét a sejtlízis során. Az azidodimedonnal jelölt fehérjék ezután biotinhoz vagy más címkéhez konjugálhatók rézkatalizált kémia segítségével.

    A múlt hónapban a Carroll laboratóriuma olyan antitestekről számolt be, amelyek felismerik a dimedonnal jelölt szulfénsavakat (Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 16163).

    A szulfénsav-specifikus reagensekkel a kezükben a tudósok megkezdték azoknak a fehérjéknek a profilozását, amelyek a sejtekben ezen a módosuláson mennek keresztül. Például Carroll nemrégiben azidodimedon próbáját élő emberi sejtvonalakban használta annak kimutatására, hogy akár 200 különböző sejtfehérje is cisztein oxidáción megy keresztül.ACS Chem. Biol. 2009, 4, 783).

    Ennek és más utalásoknak ellenére, amelyek arra utalnak, hogy a cisztein oxidációja a korábban véltnél szélesebb körben elterjedt jelenség lehet, a cisztein oxidációjának funkcionális jelentősége néhány eset kivételével minden esetben teszteletlen – jegyzi meg Christopher J. Chang, a Kaliforniai Egyetem kémiai docense. Berkeley. Laboratóriuma kis molekulájú sejtszondákat épít peroxid és más reaktív oxigénfajták számára.

    “A többi poszttranszlációs módosításhoz hasonlóan, pusztán azért, mert egy cisztein oxidálódik, nem feltétlenül jelenti azt, hogy funkcionális szerepet játszik” – mondja Carroll. Annak eldöntése, hogy egy adott oxidált cisztein funkcionális szerepet játszik-e, vagy éppen sérült, részletes genetikai és biokémiai nyomon követést igényel, teszi hozzá Eaton.

    A szulfénsav kimutatására szolgáló eszközök kereskedelmi forgalomba hozatala segít az embereknek kitalálni, hogy a cisztein oxidációja milyen szerepet játszik bizonyos biológiai folyamatokban, jósolja Carroll. Ennek érdekében az Ann Arbor-alapú Cayman Chemical céggel dolgozik azidodimedon reagenseinek kereskedelmi forgalomba hozatalán, valamint az Ann Arbor-alapú Assay Designs vállalattal, hogy piacra vigye szulfénsav antitesteit. Eaton arra számít, hogy a laboratóriumában kifejlesztett hasonló antitest idén ősszel piacra kerül. Poole pedig elmondja a C&EN-nek, hogy csoportja a szulfénsav-detektáló reagenseik kereskedelmi forgalomba hozatalán dolgozik.

    “Az oxidatív stressz és a cisztein módosulások számos akut és krónikus betegség, valamint a normál öregedési folyamat kiemelkedő jellemzői.”

    Kulcsfontosságú kihívás A területen dolgozó tudósok megjegyzik, hogy a jövőben olyan kémiai reakciókat kell találniuk, amelyek specifikusak a szulfinsavra és más oxidált fajokra, amelyek gyökereiket szulfénsavra vezetik vissza. Például a szulfénsavak bizonyos esetekben ciklikus szulfénamidokat képezhetnek a peptidvázon. Az ilyen szulfenamidok szerepe továbbra is gyengén jellemezhető, de a szulfénsavat megvédhetik a további oxidációtól – mondja John D. Helmann, a Cornell Egyetem mikrobiológiai professzora.

    Mivel a szulfonsavak (–SO3H) a cisztein visszafordíthatatlan oxidatív végpontja, kimutatásukhoz valószínűleg elegendő a tömegspektrometria, jegyzi meg Carroll. De ő már azon gondolkodik, hogyan tudná kimutatni a szulfinsavakat (–SO2H). “Ez a fajta eszköz segít kitalálni, hogy a szulfénsavak mely frakciója érzékeny a további szulfinsavvá történő oxidációra,” mondja. Ez abban is segíthet a tudósoknak, hogy megállapítsák, vajon az ilyen további oxidáció szabályozó szerepet is játszhat-e a sejtekben.

    “Jelentős mennyiségű véletlenszerű fehérje oxidáció lép fel" - mondja Helmann. “Módszereket kell találnunk arra, hogy meghatározzuk azokat a módosulatokat, amelyek valóban fontosak, mint jelek, mert annak jobb megértése, hogy a cisztein-oxidáció hogyan befolyásolja a fehérje működését, javíthatja a betegségek diagnosztizálását és az esetleges beavatkozást.”


    Cisztin által okozott halál: kedvezőtlen reakciók sorozata

    Ebben a számban a Bakteriológiai folyóirat, Chonoles Imlay et al. (K. R. Chonoles Imlay, S. Korshunov, and J. A. Imlay, J Bacteriol 197:3629�, 2015, http://dx.doi.org/10.1128/JB.00277-15) show that oxidative stress kills sulfur-restricted Escherichia coli grown with sublethal H2O2 when challenged with cystine. Killing requires rapid and seemingly unregulated cystine transport and equally rapid cystine reduction to cysteine. Cysteine export completes an energy-depleting futile cycle. Each reaction of the cycle could be beneficial. Together, a cystine-mediated vulnerability emerges during the transition from a sulfur-restricted to a sulfur-replete environment, perhaps because of complexities of sulfur metabolism.

    Sulfur is a component of the amino acids cysteine and methionine the antioxidant glutathione the cofactors coenzyme A (CoA), thiamine, and lipoamide and other essential molecules. Sulfur-containing compounds in bacteria are usually reduced intracellularly (e.g., sulfide, cysteine, and proteins with free sulfhydryls) but oxidized extracellularly (e.g., sulfate, cystine, and proteins with either oxidized thiols or disulfide bonds). Sulfur-containing molecules undoubtedly reflect and contribute to intracellular redox balance. Scattered reports have described effects of cysteine/cystine on oxidative stress and antibiotic resistance, and some might be the result of altered redox balance (1,𠄳). Park and Imlay have observed that 0.5 mM cystine killed sulfur-restricted Escherichia coli exposed to 2.5 mM H2O2 (2). They proposed that intracellular cystine is reduced to cysteine, which in turn reduces intracellular ferric to ferrous iron, providing the limiting factor for the Fenton reaction and generating hydroxyl radicals (2). This chain of events will be called cystine-mediated hypersensitivity (CMH). In a study reported in this issue of the Bakteriológiai folyóirat, Chonoles Imlay et al. isolated mutants resistant to CMH and found that death results from excessive and seemingly unregulated cystine transport and rapid glutathione-dependent reduction of cystine to cysteine ( Fig. 1 ) (4). Cysteine export and subsequent extracellular oxidation complete a futile cycle that was calculated to consume 10% of the ATP requirement for biosynthesis and double the total NADPH demand. Each component of this futile cycle is probably beneficial, which suggests that CMH may be an emergent property resulting from high intracellular levels of sulfur-containing compounds. Figure 1 summarizes the reactions and compounds considered here.

    The cystine/cysteine futile cycle, CMH, and possible problems associated with sulfur metabolism. The thick solid arrows represent the cystine/cysteine futile cycle. The thick dotted arrow shows the reaction that is proposed to kill cells during CMH.

    The cystine transporters, their regulation, and prolonged H2O2 sensitivity.

    Chonoles Imlay et al. selected survivors of CMH and found that the mutants lost YdjN, which is an H + /Na + cystine symporter (4). A previously described cystine transporter did not contribute to CMH (4). The rate of cystine transport is 30 times the cellular sulfur requirement, and CMH persists for 1 to 2 h after cystine challenge (2, 4). This persistence is the basis for an unexpected cellular vulnerability, which led to an analysis of cystine transport regulation. A relatively poor sulfur source (sulfate) was required to induce YdjN via CysB, but addition of cystine, which is a good sulfur source, should repress YdjN (4). Therefore, prolonged sensitivity suggests either that YdjN synthesis persists after cystine addition or that growth slowly dilutes YdjN even if ydjN transcription ceases. Another factor contributing to prolonged sensitivity may be cysteine-dependent induction of a cysteine/cystine transport system (5 M. Loddeke and L. Reitzer, unpublished observation), which may not occur in a ydjN mutáns. Prolonged sensitivity also suggests the absence of kinetic inhibition of YdjN, because either such an inhibitor does not exist or the inhibitor is rapidly degraded. Evidence for the latter possibility is that loss of cystine reduction to cysteine impairs cystine transport and intracellular cystine is undetectable after cystine challenge (4).

    Why is cystine rapidly reduced to cysteine?

    Cystine-challenged cells had undetectable intracellular cystine and higher intracellular cysteine, which indicates that cystine reduction is as rapid as cystine transport (4). Glutathione was required for both cystine reduction and CMH, but the genes and proteins for cystine reduction are not known. One rationale for rapid reduction is cystine toxicity. Several proteins fail to distinguish between cystine and its analogs, which implies that cystine could interfere with their function ( Fig. 2 ). These proteins include FliY, MetC, MurE, some transaminases, and NifS-like proteins (5,𠄹). MetC is a cystathionine β-lyase (a C-S lyase) that cleaves cystathionine in methionine synthesis and also cleaves cystine, lanthionine, and djenkolate with Kms less than 1 mM (6). MurE ligates a peptidoglycan precursor to diaminopimelate, cystathionine, or lanthionine in vitro és in vivo (8). Cystine is probably also a substrate for MurE, although it has not been explicitly tested. If it is, then cystine may be incorporated into peptidoglycan.

    Structures of cystine analogs and thiocysteine. The structures are drawn to emphasize the similarities and differences. The cystathionine β- and γ-lyases cleave at the C-S bonds shown above, which generates homocysteine and cysteine, respectively. The figure was adapted from reference 4 with permission.

    A second rationale for rapid cystine reduction is to avoid some toxic products of cystine metabolism. One possible toxic product is thiocysteine, which is also called cysteine persulfide ( Fig. 2 ). Thiocysteine is produced from cystine lyase activity, which is usually a secondary reaction of several enzymes described above, but especially the cystathionine β- and γ-lyases (6, 10). Thiocysteine is an important and abundant effector of the cellular thiol landscape, at least in eukaryotes (10, 11). Thiocysteine and other persulfides (RSSH) can modify or inactivate proteins (10, 12). Persulfide intermediates are part of Fe-S cluster assembly (13), and the interaction of low-molecular-weight persulfides with iron-containing proteins may affect both protein activity and intracellular iron. In addition to indirect effects via iron, thiocysteine and persulfides directly interact with reactive oxygen species (10, 12).

    Rapid cysteine export and function of extracellular thiols.

    Rapid cysteine export has several possible benefits. First, export can lower intracellular cysteine, which would prevent generation of ferrous iron and impair the Fenton reaction (2). The product of this one-electron reduction could be a thiyl radical, which could exacerbate oxidative stress. Second, cysteine export can also prevent inhibition of several enzymes, such as homoserine dehydrogenase I (ThrA) (14). Third, C-S lyase degradation of cysteine produces 2-aminoacrylate and 2-iminopropionate, which are toxic since the loss of the enzyme that degrades these intermediates, RidA, impairs growth in medium with cysteine (15, 16). E. coli contains several C-S lyases, but cysteine degradation is not their primary function (17). Fourth, cysteine and thiol secretion can protect against oxidative stress by removing H2O2 (18,�). The protection for E. coli is modest (21), and CMH presumably exceeds the capacity of this protection. Finally, cysteine export could generate an extracellular signal. An example of such signaling is regulation of the immune response. Dendritic cells import cystine when they encounter lipopolysaccharides, presumably from bacteria. The cystine is reduced to cysteine, which is exported. The extracellular cysteine is imported into T cells, which lack a cystine transporter, and T cells proliferate (22).

    CMH as an emergent property.

    Each reaction in the possible cysteine futile cycle is potentially beneficial. Rapid transport provides a competitive advantage in a sulfur-limited environment, rapid cystine reduction removes a potentially dangerous compound, and rapid cysteine export may have several different functions. CMH emerges because of seemingly unregulated cystine transport and high intracellular concentrations of cysteine and perhaps other reactive sulfur species ( Fig. 1 ). This emergent property is apparent when sulfur-restricted cells encounter cystine. The resulting high-intracellular-cysteine or other sulfur-containing compounds are not lethal, although cells may be stressed because of higher levels of intracellular iron and reactive oxygen species. Exogenous H2O2 is lethal, perhaps because the capacity to handle the additional oxidative stress is exceeded.

    Chonoles Imlay et al. speculate that the lethal combination of H2O2 and iron-reducing cysteine contributes to host defense mechanisms (4). This defense mechanism may also involve toxic products of cystine metabolism that generate reactive sulfur species, such as persulfides, and killing may involve a synergism between reactive oxygen and sulfur species. Cysteine/cystine in E. coli and other organisms can either diminish or amplify oxidative stress (2, 4, 19, 21), which suggests that controlling the effects on sulfur metabolism could be difficult. The contribution of sulfur-containing compounds to physiology is complex, difficult to study and control, poorly understood, and underappreciated. The genetics-based analysis of CMH-resistant mutants by Chonoles Imlay et al. has provided an interesting perspective on the metabolism of sulfur-containing compounds (4). Prokaryotes and eukaryotes probably encounter similar problems with the basic chemistry of sulfur-containing compounds, although studies of sulfur metabolism in the former have generally lagged behind those in the latter (e.g., references 10 and 23). More studies using bacterial genetics should provide new information about this basic biochemistry.


    [. ] we still put it in polar category

    If you search for amino acid classification, you will find that there is no agreement on how to classify cysteine.

    What you should know is that cysteine has different roles in proteins. In cysteine proteases, it acts as a nucleophile (and its surrounding often makes it more prone to deprotonation compared to a netural aqueous environment). Cysteines that form disulfide bonds often are at or near the surface of the protein once the disulfide is formed, you have a quite hydrophobic group. Protonated cysteine is incapable of making conventional hydrogen bonds, and the electronegativity of carbon and sulfur are quite similar. This explains why methionine, the other sulfur-containing amino acid, is classified as hydrophobic.

    The classification of amino acids is sometimes used as proxy of the tendency of amino acid side chains to be located on the surface or in the interior of a protein. Similarly confusing, proline is sometimes classified as polar amino acid however, its side chain is made exclusively of carbon and hydrogen atoms. If you study where proline is mostly located with a folded protein, you find it is on the surface. This is not because proline is polar but because it is a helix and strand "breaker", so it is often found in turns, which are mostly on the surface of the protein.

    Also, you should know that there is no all-or-nothing classification of every amino acid side chain. Tyrosine, threonine, even lysine have hydrophobic parts while being capable of making hydrogen bonds. Often, the environment is just right, with hydrophobic parts interacting with other hydrophobic parts, and all hydrogen bond potential satisfied, either by interactions with other side chains, with main chain or with solvent.

    Why is cysteine not classified in a more consistent manner?

    Here is an excellent starting point to answer this question, starting with the abstract:

    Cysteine (Cys) is an enigmatic amino acid residue. Although one of the least abundant, it often occurs in functional sites of proteins. Whereas free Cys is a polar amino acid, Cys in proteins is often buried and its classification on the hydrophobicity scale is ambiguous. We hypothesized that deviation of Cys residues from the properties of a free amino acid is due to their reactivity and addressed this possibility by examining Cys in large protein structure datasets. Compared to other amino acids, Cys was characterized by the most extreme conservation pattern, with the majority of Cys being either highly conserved or poorly conserved. In addition, clustering of Cys with another Cys residue was associated with high conservation, whereas exposure of Cys on protein surface with low conservation. Moreover, although clustered Cys behaved as polar residues, isolated Cys was the most buried residue of all, in disagreement with known physico-chemical properties of Cys. Thus, anomalous hydrophobic behavior and conservation pattern of Cys can be explained by elimination, during evolution, of isolated Cys from protein surface and clustering of other Cys residues. These findings indicate that Cys abundance is governed by Cys function in protein rather than by the sheer chemical and physical properties of the free amino acid, and suggest that high tendency of Cys to be functionally active can considerably limit its abundance on protein surface.


    KÖVETKEZTETÉS

    A combination of bioinformatic approaches was used to exhaustively survey the genomic data of five different model species and identify potential members of the cystine knot superfamily. In addition to demonstrating relationships between different family members, new orthologs in different species were recognized. Furthermore, by a comparison of the large number of known cystine knot members, new consensus residues in the cystine knot signature were discovered, thus improving future identification of cystine knot proteins. The spectrum of members of the cystine knot superfamily was expanded by including the mucin like subfamily and the slit-like proteins. Because all the subfamilies that were found contained exclusively extracellular proteins, the present findings underscore the importance of the cystine knot structure for ligand-receptor interaction and cell-cell communication. This is corroborated by the absence of cystine knot structures in unicellular yeast and the presence of multiple subfamily members in nematode, indicating that this ancient structure evolved parallel with the development of multicellular life.

    With the availability of the complete genomes of more than 60 organisms, including the human genome, bioinformatic analyses of extracellular signaling molecules are essential to provide a global perspective on the evolution and structural features of different protein hormone families. The present minireview represents an initial attempt in this direction to provide the basis for discovering new human protein hormone paralogs and for understanding the structural characteristics important for hormone function.


    Nézd meg a videót: Cysteine vs Cystine (Január 2022).